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Unsere Wissenschaftler Forscher erkunden Funktion von „zellulärer Montagefabrik“
UNIversum Unsere Wissenschaftler Forscher erkunden Funktion von „zellulärer Montagefabrik“
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20:19 09.12.2010
Professor Andreas Hartmann im Labor. Der Chemiker ist Leiter des Instituts für Pharmazeutische Chemie der Marburger Universität. Quelle: Philipps-Universität

Marburg. Drehen, schütteln und beiseite rücken – eine ausgeklügelte Choreografie sorgt in lebenden Zellen dafür, dass Aminosäuren in der vorgesehenen Reihenfolge verknüpft werden, wenn Proteine synthetisiert werden. Marburger Forscher aus der Pharmazeutischen Chemie um Professor Dr. Roland Hartmann und ihre Kooperationspartner aus Deutschland und den USA haben jetzt mit bisher ungekannter Genauigkeit nachgezeichnet, welch komplizierte Bewegungen dabei ablaufen. Sie haben ihre Erkenntnisse in der aktuellen Ausgabe der Wissenschaftszeitschrift „Nature“ vom 2. Dezember veröffentlicht.

Die Biosynthese von Proteinen findet an großen Molekülkomplexen statt, den so genannten Ribosomen. Diese fungieren als Montageplattformen, an denen Ausgangsmaterialien und Werkzeuge zusammengeführt werden. Damit funktionsfähige Eiweißverbindungen entstehen, müssen die Aminosäuren genau so angeordnet werden, wie es genetisch vorgegeben ist.

Den Forschern gelang es nun erstmals zu dokumentieren, dass diese Bewegung, die durch Wärmeenergie angetrieben wird, durch gegenläufige Drehungen der beiden Untereinheiten des Ribosoms zustandekommt. Dabei funktioniert die „zelluläre Montagefabrik“ so ähnlich wie eine Fließbandproduktion in einer Autofabrik, erläutert Professor Roland Hartmann. „Es ist eine Art Montage-Roboter im Miniaturformat, der immer den gleichen Bewegungszyklus durchläuft“, sagt Hartmann. Vom Kopfteil des Ribosoms wird die Transfer-RNS wie auf einem Fließband herbeitransportiert. Zusätzliche Unterstützung gibt es für diesen Vorgang durch ein Helferprotein, das als eine Art dynamische Sperrklinke dient und so die Bewegung in die vorgesehene Richtung gewährleistet.

Für seine dem Forschungsprojekt gewidmete Doktorarbeit analysierte Andreas Ratje an dem Spezialmikroskop in Berlin ein halbes Jahr lang mehrere 100.000 zweidimensionale Einzelbilder von Ribosomen, die nach ihrer ihrer Sortierung in zwei dreidimensionale Rekonstruktionen zurückprojiziert wurden. In der Kombination ließ sich so aus den einzelnen Mosaiksteinen ein stimmiges Gesamtbild zusammensetzen.

von Manfred Hitzeroth

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